Amino-acide,
hydrolyse d'un amide. Second
concours, école normale supérieure
2012
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L'azote dans le
monde vivant.
L'azote est un des
éléments entrant dans la constitution des amino-acides (acides a aminés).
3.1. Rappeler la structure générale d'un
amino-acide.
R-CH(NH2)-COOH où R représente la chaîne latérale.
3.2. Représenter
l'alanine C3NO2H7 en forme
semi-développée. Dessiner les isomères
R et S de ce composé au moyen de la représentation de Cram en
justiffant l'attribution du descripteur stéréochimique.
Numéroter de façon
décroissante chacun des quatre substituants selon son numéro atomique.
NH2 (1) ; COOH (2) ; CH3 (3) ; H (4).
On place alors l'atome (ou le groupement) de numéro le plus élevé
derrière.
On regarde dans quel sens, sens horaire ou trigonométrique, on passe du
numéro 1, au 2, au 3.
- Si le sens de rotation est le sens horaire (ou anti-trigonométrique),
le carbone est Rectus (R),
- Si le sens de rotation est le sens trigonométrique (ou anti-horaire),
le carbone est Sinister (S).
3.3. Quelle propriété physique
essentielle distingue ces deux stéréoisomeres ? Comment
appelle-t-on le mélange équimolaire de ces deux isomères ?
L'action sur la lumière polarisée distingue ces deux énantiomères,
toutes les autres propriétés chimique et physique étant identiques.
Un mélange équimolaire de ces deux énantiomères est un racémique.
La liaison peptidique est une liaison de type amide ({CO-NH-) entre
deux acides aminés.
3.4. En considérant
que chaque amino-acide d'une chaîne polypeptidique ne porte qu'un seul
centre stéréogène, déterminer la valeur approximative du nombre
d'amino- acides nécessaires dans cette chaîne pour obtenir un nombre
de stéréoisomères supérieur à la valeur de la constante
d'Avogadro. (On prendra pour simplier 210 = 1000)
A n centres stéréogènes correspond 2n
stéréoisomères.
NA ~ 6 1023 ; 2n >
6 1023 ; n ~7,7 1011.
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3.5. Donnez les formes mésomères
d'une liaison peptidique. Citer deux conséquences
physico-chimiques de la délocalisation des électrons du système
dans le cas des amides.
Ce caractère de liaison
partiellement double empèche la rotation autour de la liaison C N.
Le groupe peptidique est donc confiné dans un
plan. L'encombrement stérique est ainsi minimisé.
( en
se limitant aux six atomes sus-nommés).
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Les
amido-acides sont issus de l'hydrolyse des protéines, réalisée en
milieu acide ou en milieu basique.
3.6. Rappelez le
mécanisme et les conditions opératoires de l'hydrolyse d'un amide en
milieu acide.
A chaud en présence d'acide sulfurique.
3.7. Rappelez le mécanisme et les conditions
opératoires de l'hydrolyse d'un amide en milieu basique.
A chaud en présence d'une base forte.
3.8. Lorsque
l'hydrolyse des protéiines est réalisée en milieu basique, on observe
que les amino-acides issus de cette hydrolyse sont obtenus sous la
forme des deux énantiomères. Ce phénomène n'est pas observé lors
de l'hydrolyse en milieu acide. Proposer une explication détaillée.
Une
déprotonation lente du carbone en a de la fonction amide est
possible en milieu basique. Ce carbanion (de type énolate) plan
est stabilisé par délocalisation sur la fonction amide.
La
reprotonation peut s'effectuer de l'un ou l'autre côté du plan ;
l'hydrolyse conduit alors à un racémique.
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